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| ファイル | 記述 | サイズ | フォーマット | |
|---|---|---|---|---|
| Oishi_2009_BMC.pdf | 825.32 kB | Adobe PDF | 見る/開く |
| タイトル: | Bioorganic synthesis of a recombinant HIV-1 fusion inhibitor, SC35EK, with an N-terminal pyroglutamate capping group. |
| 著者: | Kajiwara, Kazumi Watanabe, Kentaro Tokiwa, Rei Kurose, Tomoko Ohno, Hiroaki    https://orcid.org/0000-0002-3246-4809 (unconfirmed)Tsutsumi, Hiroko Hata, Yoji Izumi, Kazuki Kodama, Eiichi Matsuoka, Masao Oishi, Shinya https://orcid.org/0000-0002-2833-2539 (unconfirmed)Fujii, Nobutaka |
| 著者名の別形: | 大石, 真也 |
| キーワード: | Anti-HIV peptide Fusion inhibitor HIV Pyroglutamate |
| 発行日: | 1-Dec-2009 |
| 出版者: | Elsevier BV |
| 誌名: | Bioorganic & medicinal chemistry |
| 巻: | 17 |
| 号: | 23 |
| 開始ページ: | 7964 |
| 終了ページ: | 7970 |
| 抄録: | The bioorganic synthesis of an end-capped anti-HIV peptide from a recombinant protein was investigated. Cyanogen bromide-mediated cleavage of two Met-Gln sites across the target anti-HIV sequence generated an HIV-1 fusion inhibitor (SC35EK) analog bearing an N-terminal pyroglutamate (pGlu) residue and a C-terminal homoserine lactone (Hsl) residue. The end-capped peptide, pGlu-SC35EK-Hsl, had similar bioactivity and biophysical properties to the parent peptide, and an improved resistance to peptidase-mediated degradation was observed compared with the non-end-capped peptide obtained using standard recombinant technology. |
| 著作権等: | © 2009 Elsevier B.V. This is not the published version. Please cite only the published version. この論文は出版社版でありません。引用の際には出版社版をご確認ご利用ください。 |
| URI: | http://hdl.handle.net/2433/109968 |
| DOI(出版社版): | 10.1016/j.bmc.2009.10.017 |
| PubMed ID: | 19864148 |
| 出現コレクション: | 学術雑誌掲載論文等 |
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