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dc.contributor.authorOhdate, Takumien
dc.contributor.authorKita, Keikoen
dc.contributor.authorInoue, Yoshiharuen
dc.contributor.alternative井上, 善晴ja
dc.date.accessioned2010-09-03T06:45:48Z-
dc.date.available2010-09-03T06:45:48Z-
dc.date.issued2010-09-
dc.identifier.issn1567-1356-
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/2433/123772-
dc.description.abstractThe budding yeast Saccharomyces cerevisiae has three homologues of glutathione peroxidase (GPX1, GPX2, and GPX3). Two structural homologues of the mammalian glutathione peroxidase, Gpx2 and Gpx3, have been proven to be atypical 2-Cys peroxiredoxins, which prefer to use thioredoxin as an electron donor. Here, we show that Gpx1 is also an atypical 2-Cys peroxiredoxin, but uses glutathione and thioredoxin almost equally. We determined the redox state of Gpx1 in vivo.en
dc.format.mimetypeapplication/pdf-
dc.language.isoeng-
dc.publisherWileyen
dc.rights© 2010 John Wiley & Sonsen
dc.rightsThe definitive version is available at www.blackwell-synergy.comen
dc.rights許諾条件により本文は2011-08-31に公開.ja
dc.rightsThis is not the published version. Please cite only the published version.en
dc.rightsこの論文は出版社版でありません。引用の際には出版社版をご確認ご利用ください。ja
dc.subjectglutathione peroxidaseen
dc.subjectSaccharomyces cerevisiaeen
dc.subjectperoxiredoxinen
dc.subjectthioredoxinen
dc.subjectglutathioneen
dc.titleKinetics and redox regulation of Gpx1, an atypical 2-Cys peroxiredoxin, in Saccharomyces cerevisiae.en
dc.typejournal article-
dc.type.niitypeJournal Article-
dc.identifier.ncidAA11577311-
dc.identifier.jtitleFEMS yeast researchen
dc.identifier.volume10-
dc.identifier.issue6-
dc.identifier.spage787-
dc.identifier.epage790-
dc.relation.doi10.1111/j.1567-1364.2010.00651.x-
dc.textversionauthor-
dc.startdate.bitstreamsavailable2011-08-31-
dc.identifier.pmid20572871-
dcterms.accessRightsopen access-
出現コレクション:学術雑誌掲載論文等

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