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| ファイル | 記述 | サイズ | フォーマット | |
|---|---|---|---|---|
| LTM-31_3.pdf | 733.08 kB | Adobe PDF | 見る/開く |
| タイトル: | <研究ノート>基質の歪みを利用する酵素の反応触媒機構 |
| その他のタイトル: | <Research Report>Catalytic mechanism of an enzyme utilizing substrate distortion |
| 著者: | 藤橋, 雅宏  |
| 著者名の別形: | Fujihashi, Masahiro |
| 発行日: | Dec-2017 |
| 出版者: | 京都大学環境安全保健機構 物性科学センター |
| 誌名: | 京都大学物性科学センター誌 : LTMセンター誌 |
| 巻: | 31 |
| 開始ページ: | 3 |
| 終了ページ: | 8 |
| 抄録: | Life is an assembly of reactions, and such reactions are controlled by various enzymes. Most of the enzymatic reactions are explained by the transition state stabilization. Here, I summarize the mechanism of orotidine-5’-monophosphate decarboxylase (ODCase), which utilizes an alternative catalytic mechanism, substrate distortion, in addition to the transition state stabilization. The contribution of substrate distribution to catalysis is estimated to be 10-15% of the transition state stabilization. |
| DOI: | 10.14989/228933 |
| URI: | http://hdl.handle.net/2433/228933 |
| 関連リンク: | http://www.ltm.kyoto-u.ac.jp/centershi/ |
| 出現コレクション: | 第31号 |
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